Vitaminas y Coenzimas

Introducciòn

Las vitaminas son substacias quimicas no sintetizables por el organismo, presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida , la salud, la activida fisica y cotidiana.

Las vitaminas no producen energia y por tanto no implican calorias. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquimicas provocando la liberaciòn de energia, la funciòn de las vitaminas es de facilitar la transformaciòn que siguen los sustratos atraves de las vias metabolicas.

Las coenzimas son factores organicos no protèicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalìticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catàlisis.

La mayor parte de la coenzimas derivan de la vitaminas y cada tipo de coenzima tiene una funciòn bioquìmica concreta.

Enzimas

Introducciòn

Se le llaman enzimas a las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones quimicas, siempre que sea termodinamicamente posible. En estas reacciones, las enzimas actuan sobre unas molèculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moleculas.

Las enzimas son grandes proteìnas que aceleran las reacciones quimicas.

Factores que afectan el trabajo enzimatico.

Concentracion del sustrato: A mayor concentraciòn de sustrato, a una concentracion fija de las enzima se obtiene la velocidad maxima.

Concentraciòn de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentraciòn de la enzima aumenta la velocidad enzimatica hacia ciertos limites.

Temperatura: Un incremento de 10º C duplica la velocidad de reacciòn, hasta ciertos limites.

PH: El Ph òptimo de la actividad enzimatica es 7, ecepto las enzimas del estomago cuyo PH òptimo es acido.

Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente.

Inhibiciòn competitiva

Son aquellos que cuya acciòn puede ser contrarestada por cantidades crecientes de sustrato, son estructuradamente similares al sustrato y se unen al centro de fijaciòn de sustrato, compitiendo con este por el enzima. Como su nombre lo indica, en este tipo de inhibiciòn el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo.

Inhibiciòn no competitiva

Es un tipo de inhibiciòn que reduce la taza màxima de una reacciòn quimica, sin cambiar la afinidad aparente de union de catalizador por el sustrato, normalmente se aplica a enzimas y difiere la inhibiciòn competitiva en el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima.

Cofactor

Es un componente no protèico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acciòn de una enzima. El cofactor se une a la estructura protèica denominada apoenzima y a este complejo se le denomina holoenzima.

Las enzimas como catalizadores

Para actuar como un catalizador la enzima debe formar parte temporalmente en la reacciòn. Al unirse con los reactivos baja la energia de activaciòn y las molèculas realizan cambios quimicos rapidamente. La enzima queda intacta y puede ser reutilizada.

Las enzimas como proteinas

Las enzimas son proteinas de origen natural que sirven tanto para formar nuevas moleculas como para romperlas. Las enzimas son proteinas globulares capaces de catalizar las reacciones metabolicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los liquidos orgànicos.

Complejos enzimaticos

Este complejo esta formado por dos cadenas cada una de las cuales tiene 7 u 8 enzimas .

Tiene dos puestos de fijacion provistos de grupos sulfhidrilo (SH).

El primer puesto de fijaciòn o "puesto de fijaciòn 1" es especializado en captar acilos de numeros par de carbonos.

El otro puesto de fijaciòn o "puesto de fijaciòn 2" se especializa en captar manonilos

ACIDOS NUCLEICOS

Introducciòn

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.

Nucleòsidos y Nucleòtidos

Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y uno o varios grupos fosfato (ácido fosfórico). Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la pentosa.
La unión formada por la pentosa y la base nitrogenada se denomina nucleósido. Cuando lleva unido una unidad de fosfato al carbono 5' de la ribosa o desoxirribosa y dicho fosfato sirve de enlace entre nucleótidos, uniéndose al carbono 3' del siguiente nucleótido; se denomina nucleótido-monofosfato (como el AMP) cuando hay un solo grupo fosfato, nucleótido-difosfato (como el ADP) si lleva dos y nucleótido-trifosfato (como el ATP) si lleva tres.

Estructura del ADN

El ADN es un ácido nucleico formado por nucleótidos. Cada nucleótido consta de tres elementos:
un azúcar: desoxirribosa en este caso (en el caso de ARN o ácido ribonucleico, el azúcar que lo forma es una ribosa),
un grupo fosfato y
una base nitrogenada
Si la molécula tiene sólo el azúcar unido a la base nitrogenada entonces se denomina nucleósido.
Las bases nitrogenadas que constituyen parte del ADN son: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T). Estas forman puentes de hidrógeno entre ellas, respetando una estricta complementariedad: A sólo se aparea con T (y viceversa) mediante dos puentes de hidrógeno, y G sólo con C (y viceversa) mediante 3 puentes de hidrógeno.
Los extremos de cada una de las hebras del ADN son denominados 5’-P (fosfato) y 3’–OH (hidroxilo) en la desoxirribosa. Las dos cadenas se alinean en forma paralela, pero en direcciones inversas (una en sentido 5’ → 3’ y la complementaria en el sentido inverso), pues la interacción entre las dos cadenas está determinada por los puentes de hidrógeno entre sus bases nitrogenadas. Se dice, entonces, que las cadenas son antiparalelas.

Estructura del ARN

A diferencia del ADN todos los tipos de ARN, son de una sola hebra, la cual que se sintetiza a partir de moldes de ADN. Aún así, los ARNs, tienen estructuras estables (regiones de doble hélice antiparalelas) que les permite tener estructuras tridimensionales.
En los ARN los pares de bases son generalmente AU y GC aunque eventualmente existen pares GU. En algunos (tARN) existe complementariedad inteARN que hace que tengan estructuras específicas y estructura terciaria.

Dos principios del plegamiento de las proteínas se aplican al ARN:
1.- La estructura está dada por la secuencia de los grupos funcionales de la cadena (aminoácidos en proteínas y nucleotidos en ARN) y 2.- la estructura se forma al sintetizarse la cadena; es importante mencionar que la estructura del ARN que se está sintetizando puede afectar la transcripción de lo que resta de la cadena. En las células el ARN tiene tamaños que van desde 50 hasta decenas de miles de nucleótidos (excepcionalmente puede haber ARNs circulares).
La complementariedad de los pares de bases de W-C es cierta para los complejos ADN-ADN, ARN-ARN y ADN-ARN. La evidencia directa de lo anterior, se tuvo al descubrir a la enzima ARN polimerasa, que existe virtualmente en todos los organismos. En una célula de E. coli hay alrededor de 3X103 moléculas de esta enzima. La ARN polimerasa une ribonucleotidos catalizando la formación de un enlace fosfodiester en dirección 3´-5´.